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                蛋白酶K具有高活力和高穩定性

                更新時間:2022-12-31      點擊次數:761
                    蛋白酶k是一種枯草蛋白酶類的高活性蛋白酶,用于生物樣品中蛋白質的一般降解。從林伯氏白色念球菌(tritirachiumalbumlimber)中純化得到。蛋白酶K,是一種切割活性較廣的絲氨酸蛋白酶。它切割脂族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽鍵。此酶經純化去除了RNA酶和DNA酶活性。由于蛋白酶K在尿素和SDS中穩定,還具有降解天然蛋白質的能力,因而它應用很廣泛,包括制備脈沖電泳的染色體DNA,蛋白質印跡以及去除DNA和RNA制備中的核酸酶。蛋白酶K的一般工作濃度是50—100μg/ml。在較廣的pH范圍內(pH4-12.5)均有活性。值得注意的是,蛋白酶K在原位雜交技術中通常用于雜交前的處理,它具有消化包圍靶DNA蛋白質的作用,以增加探針與靶核酸結合的機會,提高雜交信號.但蛋白酶K的濃度過高、消化時間過長或孵育溫度過高時,都會對細胞的結構有一定的破壞,導致組織切片的脫落,細胞核的消失,從而影響雜交結果.EDTA緩沖液可以替代蛋白酶K的作用,解決上述出現的問題,并能達到理想的染色效果.
                  蛋白酶K家族包含了各種由真菌、酵母及革蘭氏陰性細菌分泌的細胞內肽酶。與其它的蛋白酶相比較,蛋白酶K具有高活力和高穩定性,其酶活不會被尿素、SDS和EDTA等變性劑抑制,且在高溫、高鹽或較高的pH等條件下,蛋白酶K仍能保持較高活性。因該酶在較廣的pH范圍(4~12.5)內及高溫(50~70℃)均有活性,在提取DNA和RNA的緩沖液中具有很高的活性,可用于質?;蚧蚪MDNA、RNA的分離,是DNA提取的關鍵試劑。
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